细菌和植物细胞已适应应对压力。它们表达特定的应激蛋白，但这种防御线如何发挥作用尚不清楚。由美因茨约翰内斯古腾堡大学(JGU)的Dirk Schneider教授领导的一组科学家现在发现了蓝藻以及植物细胞的叶绿体中的一种保护机制：由蛋白质形成的复杂环结构附着在细胞膜上并解离。此后，各个蛋白质在膜表面上铺开并形成地毯结构。JGU化学系膜生物化学部门负责人Dirk Schneider教授说：“通过形成这种屏蔽层，细菌和叶绿体可以在一定的压力条件下保护其膜。”
生物化学家和他的团队研究了蛋白质IM30，即内膜相关蛋白质，其质量约为30道尔顿。先前的研究已经表明，IM30蛋白参与了光合细胞膜的形成和保存。没有IM30，发生光合作用光反应的类囊体膜的数量减少，最终导致细胞死亡。现在已经观察到并详细揭示了迄今未知的膜稳定分子机制。该合作研究项目的结果最近在《传播生物学》上发表。
原子力显微镜(AFM)显示环拆卸和地毯形成
Schneider解释说：“在相当长的一段时间内，我们很清楚IM30在某种程度上与压力有关。但是，我们不知道这些蛋白质如何在分子水平上有效地保护细胞。” 与美因兹马克斯·普朗克聚合物研究所的斯特凡·韦伯教授和分子生物学研究所的IMA·伊夫·沃尔夫教授合作，采用生物化学和生物物理方法，终于解决了这个谜团。使用原子力显微镜，科学家能够观察到环结构如何分解并在膜表面形成地毯。施耐德说：“我们第一次能够在膜表面上观察到纯净的IM30结构。”
内在失调的蛋白质具有重要功能
IM30属于内在失调的蛋白质，近年来已成为科学焦点。当IM30结合到膜上时，它会展开一半，这使得研究特别复杂。对蛋白质的传统理解是基于这样的假设，即蛋白质的功能与其蛋白质结构有关，无序的结构或多或少地不承担任何功能。“现在越来越清楚的是，无序的蛋白质区域可以参与明确的相互作用，” Schneider在大规模的结果分类中说。
这项研究为IM30和相关蛋白(包括噬菌体休克蛋白A(PspA)，IM30所属蛋白家族的主要代表)的生理功能定义了迄今为止的神秘结构基础。这组作者在《通讯生物学》论文中写道，它还“突显了迄今尚未被认识到的内在无序蛋白稳定膜的概念。” 实际上，先前在阿尔茨海默氏症和帕金森氏症中已经观察到膜表面上蛋白质的自组织，导致覆盖膜的蛋白质结构。然而，在这些情况下，结果是膜不稳定。相比之下，由IM30形成的保护性蛋白质地毯可导致膜稳定。
“我们的发现现在回答了关于蛋白质究竟如何保护膜的长期问题。然而，这提出了新的问题，例如，各个蛋白质究竟如何在膜表面相互作用并形成地毯，”施耐德说。现在正在计划研究。
